Enzyme sind hocheffiziente und stereoselektive Biokatalysatoren, weshalb sich Chemiker seit Langem bemühen, ihre exzellenten Eigenschaften mittels niedermolekularer, synthetischer Analoga nachzuahmen. Obwohl etwa die Hälfte aller Enzyme in Abwesenheit eines Metalls an ihrem katalytisch aktiven Zentrum arbeitet, beschränkten sich die in den vergangenen Jahrzehnten von Chemikern entwickelten Katalysekonzepte, bis auf wenige Ausnahmen, fast ausschließlich auf die Verwendung metallhaltiger Katalysatorkomplexe. Eine Reihe hocheffizienter katalytischer Synthesemethoden wurden diesbezüglich entwickelt, wobei als Highlights an dieser Stelle lediglich die 2001 mit dem Nobelpreis ausgezeichneten Metall-katalysierten asymmetrischen Redox-Reaktionen von Knowles, Noyori und Sharpless angemerkt werden sollen.
Dennoch ist die Anwendbarkeit der Metallkatalyse gerade in der industriellen, pharmazeutischen Synthese nicht immer unproblematisch. So sind zum Beispiel Metallspuren des Katalysators, welche in pharmazeutischen Produkten zurückbleiben können, wegen ihrer potentiellen Toxizität nur in minimalen Konzentrationen zugelassen, was teilweise aufwendige Reinigungsschritte der erhaltenen Produkte nach sich zieht. Außerdem sind die Kosten von Übergangsmetallkatalysatoren oft hoch und eine Fixierung auf Trägermaterialien nicht immer einfach. Aus diesen Gründen werden vor allem homogene Metallkatalysatoren trotz ihrer Effizienz, ihrem großen präparativen Nutzen und ihrer hoch diversen chemischen Reaktivität eher selten in pharmazeutisch-industriellen Synthesen eingesetzt…